生物化学与分子生物学历年考研真题(八)
参考来源:百度文库 作者:秩名 更新时间:2016年02月03日 23时59分
一、判断题
1、制备方式不同,其根本的区别是反应性质不同。考察点:单克隆抗体的概念。2、+考察点:信号及信号转导。相关内容:信号转导的分类。3、-考察点:蛋白质的结构层次。相关内容:结构域,单体蛋白(有几个独立的肽段以S—S连接的小分子蛋白)。4、-考察点:信号肽学说,相关内容:蛋白质修饰及转运。5、-考察点:可逆抑制(竞争性抑制、非竞争性抑制)。相关内容:抑制反应的米氏方程、特点。6、+考察点:酶催化的高效性。教材内容:His残基的咪唑基,其解离常数为6,在中性条件下一般以酸性形式存在,另一半以碱性形式存在。即咪唑基即可作为质子供体,又可作为质子受体在催化中发挥作用。因此咪唑基是一个最有效最活泼的一个催化功能基团;相关内容:酶催化的特点。7、+考察点:磷酸化的部位。要有-OH基团。相关内容:磷酸化的概念。8、+考察点:维生素B1。教材内容:维生素B1,又称为硫胺素,广泛分布在植物中,特别是种子外皮和胚芽与ATP作用转变为焦磷酸硫胺素(TPP),是催化丙酮酸和α-酮戊二酸脱羧的辅酶。相关内容:维生素B1的结构。9、-考察点:线粒体的膜结构。教材内容:细胞色素氧化酶与细胞色素的作用、结构。10、-考察点:生物化学研究进展。相关内容:细胞色素氧化酶与细胞色素的作用、结构。11、-12、+考察点:视紫红蛋白。相关内容:质子势能。13、+考察点:端粒酶的性质。教材内容:每条染色体末端进化形成了DNA序列及能够识别和结合端粒序列的蛋白质,这一种核糖核蛋白由RNA和蛋白质组成,称为端粒酶。具有逆转录酶的性质,其中RNA是富含G序列的模板,因此可以弯过来作为引物复制5’末端。14、+考察点:转录与反转录。教材内容:反转录酶催化的DNA合成反应要求有模板和引物,以四种脱氧核苷三磷酸作为底物,此外,还需要适当的阳离子(Mg2+、Mn2+)和还原剂(以保护酶蛋白中的巯基)DNA链的延长方向为5’→3’。RNA聚合酶需要以四种核苷三磷酸作为底物,并需要适当的DNA作为模板,Mg2+能促进聚合反应,RNA链的延长方向为5’→3’,反应是可逆的,但焦磷酸的水解可推动反应趋向聚合。相关内容:DNA的复制过程。15、-考察点:前导链与滞后链。教材内容:以复制叉向前移动的方向为标准,一条模板链是3’→5’走向,在其上DNA能以5’→3’方向连续合成,称前导链。另一条模板链是5’→3’走向,在其上DNA合成也是以5’→3’方向,但与复制叉移动的方向正好相反,所以,随着复制叉移动形成许多不连续的片段,最后连成一条完整的DNA链,称滞后链。相关内容:冈崎片段的概念及其大小变化。16、-考查点:基因组的概念。教材内容:哺乳动物(包括人类)的C值均为109数量级(人为2.9×109),人们很难置信两栖类动物的基因组的功能比哺乳动物更复杂。相关内容:C值概念与C值矛盾。17、+考察点:细胞器的增殖。18、-考察点:转录的终止。教材内容:在转录过程中,RNA聚合酶沿着模板链向前移动,它只能感受正在转录的序列,而不能感受到未转录的序列,即终止信号应位于已经转录的序列中。所有原核生物的终止子在终止之前有一个回文结构,其产生的RNA可形成茎环构成发卡结构,该结构可使聚合酶减慢移动或暂时停止RNA的合成。相关内容:转录全过程与转录因子。19、-考察点:hnRNA的概念,特性。教材内容:真核生物mRNA的原初转录产物是分子量极大的前体,在核内加工过程中形成分子大小不等的中间物称hnRNA。hnRNA的碱基组成与总的DNA的组成类似,因此,又称为类似DNA的RNA(D-RNA),它们在核内迅速合成又迅速降解,其半衰期短,比胞质成熟mRNA更不稳定。不同细胞类型的hnRNA半衰期不同,一般在几分钟至1小时左右,而胞质成熟mRNA的半衰期一般在1-10小时,神经细胞的mRNA的半衰期最长,可达数年。相关内容:真核mRNA前体(hnRNA)的加工。20、+考察点:DNA复制的调控。教材内容:基因组能独立进行复制的单位称复制子(replicon),每个复制子都含控制复制起始的起点(origin),可能还会有终止复制的终点(termionus)。复制是在起始阶段进行调控的,一旦开始,它即继续下去,直至整个复制子完成复制。相关内容:转录、翻译的调控。
二、选择题
1、C;2、B考察点:氨的转运、尿素循环。教材内容:谷氨酰胺是中性的无毒物质,容易透过细胞膜。是氨的主要转运形式。3、D考察点:信号肽引导的蛋白质转运。教材内容:信号识别颗粒(SRP)是一种核糖核酸蛋白复合体,它能识别正在合成并将通过内质网膜的蛋白质的自由核糖体,它与这类核糖体的信号肽结合后,肽链合成暂时终止,SRP对于正在合成的其它蛋白质无影响。4、A考察点:微管蛋白的成分、结构。教材内容:α-微管蛋白和β-微管蛋白形成的微管蛋白异二聚体,是微管装配的基本单位,微管蛋白异二聚体含有GTP的两个结合位点,二价阳离子亦能结合于微管蛋白二聚体上。5、D考察点:基因剔除的概念。相关内容:基因的研究方法分类。6、C考察点:胰凝乳蛋白酶的结构。教材内容:胰凝乳蛋白酶(chymoriypsin)是研究的最早最彻底的一个酶,它的活性中心由Ser105His57Asp102组成,分子量为25000。7、D考察点:别构酶调节酶活性的机理。教材内容:序变模型(KNF模型)主张酶分子中的亚基结合小分子物质(底物或调节物)后,亚基的构象逐个变化。因此,亚基有各种可能的构象状态。当底物(或正调节物)浓度上升,升到可与其中一个亚基牢固的结合时,这时,剩下的亚基就会改变构象,形成一个有活性的四聚体,,给出S型动力学曲线。在序变模型中,既有正调节物分子的作用,又有负调节物分子的作用,第二种分子与酶的结合可能比第一种分子与酶的结合更紧密些。这取决于第一种分子结合所引起的形变。齐变模型(MWC模型)主张别构酶有所得亚基或者全部是坚固紧密的,不利于结合底物的“T”状态,或者全部是松散的,利于结合底物的“R”状态。这两种状态间的转变对于每个亚基都是同步的,齐步发生的,“T”状态中的亚基的排列是对称的,变成“R”状态后,蛋白亚基的排列仍是对称的。正调节物(如底物)与负调节物的浓度比例决定别构酶究竟处于何种状态。当无小分子调节物存在时,平衡趋向于“T”状态;当有少量底物时,平衡即向“R”状态,当构象转变为“R”状态后,又进一步增加了对底物的亲和性,给出了S型动力学曲线。目前认为,齐变模型不适用于负协调效应。8、B考察点:TCA循环。教材内容:琥珀酸脱氢酶是TCA循环中唯一结合在线粒体内膜上并直接与呼吸链联系的酶。此酶为含铁的黄素蛋白酶,除含FAD辅基外,还含有酸不稳定的硫原子和非血红素铁,也称铁硫蛋白。9、D考察点:米氏方程的应用。教材内容:V=Vmax[S]/(Km+[S])推出:V/Vmax=[S]/(Km+[S]),可以推知:[S]=99Km,相关内容:米氏方程的推导过程。10、B考察点:Km的应用。教材内容:同一酶有几种底物就有几个Km值。Km值大笑表示酶和底物的亲和力强弱,Km值笑表示酶和底物的亲和力强,其中Km值最小的底物一般称为该酶的最适底物或天然底物。11、C考察点:氨基的转化。教材内容:NO的前体是精氨酸(arginine,Arg),在NO合成酶(NOsysthase)作用下,Arg水解成瓜氨酸,释放NO,瓜氨酸在通过精氨酸代琥珀酸重新合成Arg。12、A考察点:物质的过膜转运。相关内容:物质的跨膜转运的分类及特点。13、C考察点:辅酶Q的结构。相关内容:辅酶Q是电子传递链中唯一的非蛋白组分,含有异戊二烯单位的醌单位。相关内容:辅酶Q的功能,电子传递链的组分。14、C考察点:Na+,K+—ATP酶。教材内容:Na+,K+—ATP酶为分子Kdde四聚体(α2β2),其亚基约为95KD,是跨膜蛋白,在胞质侧有ATP酶活性位点,胞外侧只有K+和专一抑制剂乌本苷的结合位点,β亚基约为45KD的糖蛋白,Na+,K+—ATP酶将Na+泵出,将K+泵入细胞内,每水解1ATP向膜外泵出3Na+,向胞内泵入2K+。相关内容:细胞的跨膜电位。15、D考察点:线粒体与氧化磷酸化。相关内容:悬浮的线粒体既无可氧化的底物又无ADP时为状态I,氧气利用极低。加入ADP后变为状态Ⅱ,有短暂的呼吸刺激。加ADP后又加底物为状态Ⅲ,ADP被耗尽,变为状态Ⅳ。氧气耗尽,线粒体无呼吸可言,为状态Ⅴ。16、D考察点:端粒酶的结构、功能。17、D考察点:信号肽假说。18、D考察点:真核生物mRNA帽子的结构。教材内容:真核生物mRNA5’末端有一个特殊的帽子结构,其组成为:5’m7G—5’—PPP—5’N1mP—。相关内容:真核生物mRNA帽子结构的功能。19、B考察点:嘌呤环和嘧啶环的碳架结构。20、C考察点:翻译起始。教材内容:对起始密码子附近的核苷酸序列进行分析后,发现在距离起始密码子上游(5’—端)约10bp处有一段富含嘌呤的序列(S-D序列),它与16SrRNA的3’端核苷酸序列形成碱基互补,正是由于S-D序列与16SrRNA的3’端核苷酸序列的这种相互作用,使得核糖体能区别起始信号AUG与编码肽链中的Met密码子AUG,正确的定位于mRNA上起始信号的位置。21、C考察点:DNA甲基化对基因表达的影响。教材内容:DNA甲基化的作用有:影响DNA与蛋白质的相互作用与识别;改变DNA的构象,如形成Z—DNA等。22、C考察点:遍在蛋白的功能。教材内容:真核细胞的胞质基质中,有意复杂机制识别蛋白N端的不稳定氨基酸信号,并准确的将它降解。泛素是其中之一,它是76氨基酸的小分子蛋白,有多种功能。23、A考察点:光修复作用。教材内容:可见光激活了细胞内的光裂合酶,使之与嘧啶二聚体结合,并将其分开,恢复为两个单独的嘧啶碱基。相关内容:DNA损伤的修复。24、C理由:λ噬菌体50个基因,其中决定λ噬菌体溶原与裂解的调节基因有6个:N、Q、Cro、cⅠ、cⅡ、cⅢ,其中Cro蛋白的功能是抑制溶原性阻遏蛋白cⅠ的生成,从而使λ噬菌体进入裂解循环。25、C考察点:细胞器复制。相关内容:D—环复制的特点。
三、填空题
1、与Ser、Thr、Hyl的-OH连接的O-糖苷链、与Asn、Lys、Arg远端氨基连接的N-糖苷链。2、二硝基苯基氨基酸、DNB氨基酸、氨基。3、正协同性。4、组氨酸、胰凝乳蛋白酶。5、环戊烷多氢菲。6、钙离子。7、呼吸控制率。8、7次跨膜。9、高。10、UCAUCCUCU。11、特异的核酸内切酶核酸外切酶DNA聚合酶DNA连接酶。12、螺旋-转角-螺旋螺旋-环-螺旋亮氨酸拉链
四、问答题
1、考察点:蛋白质的性质、蛋白质分析。题中的肽段降解得三段肽段。
⑴溴化氰(cyanogenbromide)它只断裂Met残基的羧端肽键。也可以选用糜蛋白酶或嗜热菌蛋白酶,但其专一性不如溴化氰。⑵可以用沉降速度法、凝胶过滤法、SDS-PAGE等将它们分开。⑶用沉降速度法、凝胶过滤法加一个分子量标准,就可以测定片段的分子量。⑷将酶切蛋白肽段与蛋白一起做凝胶电泳,计算肽段的分子量之和。与蛋白的分子量相等,就可以说明这些肽段就来自于该蛋白质。⑸分别测定片段、蛋白质的末端残基,经过比较,就可以依次确定肽段的排列顺序。
2、考察点:PH对酶活力的影响。
大部分酶的活力受其环境PH的影响。在一定PH下,酶反应有最大速度,高于或低于这个PH,反应速度下降。通常称此PH为酶反应的最适PH(optimumPH)。它因底物种类、浓度、缓冲液的成分不同而不同具体的讲,PH酶活力的影响主要在以下几个方面:①过酸、过碱会影响酶蛋白的构象,甚至使酶失活②PH改变不剧烈时,酶虽然不变性但活力受影响。原因是PH影响底物分子、影响酶分子的解离状态及它们的结合状态③PH影响分子中另一些基团的解离,它们的离子化状态与酶的专一性及酶分子的活性中心有关。
3、考察点:物质的跨膜运输。
三种物质的跨膜运输的特点有:①被动运输物质从高浓度的一侧到底浓度的一侧。物质的运输速度既依赖于膜两侧的运输物质的浓度差,由于被运输物质的分子量大小、电荷、在脂双层中的溶解度等有关。②促进扩散顺浓度梯度扩散,有专一蛋白的结合。有饱和效应,对浓度差、在脂双层中的溶解度等的依赖均不如被动运输那么强烈。③主动运输逆浓度梯度,由膜蛋白参与的耗能过程。特点有:有运输物质的专一性;运输的速度有最大值;运输过程有严格的方向性;被选择性的抑制剂如乌本苷专一抑制;整个运输过程需要提高大量的能量。
4、考察点:蛋白质序列与其基因序列存在的不对应关系。
蛋白质序列与其基因序列存在的不对应关系,在如下的一些情况中有所体现:⑴基因序列内的内元、调节序列等均不编码蛋白序列,不能实现基因序列到蛋白质序列的转化。因而就无序列对等可言。⑵三联体密码本身的简并性、摇摆性等因素使得基因序列到蛋白质序列的转化不如复制或转录那么精确,序列自然就出现不对等。⑶无义密码子的存在,为引进稀有氨基酸提供了机会。出现了序列不对等。⑷三联体密码本身不是绝对通用的,所以基因序列到蛋白质序列的转化会出现序列不对等。⑸在翻译过程中,tRNA的反密码子与密码子配对时的不严格的3-3配对,使得序列出现不对等的情况。
5、考察点:干扰素的概念及其研究。
动物机体内细胞在病毒或其他诱导物作用下所产生的能够抑制病毒增殖的一类低相对分子质量的可溶性蛋白质。等电点为6.5左右,对热不敏感,PH为2-11范围内保持稳定,抗原性弱,不能透析,可被蛋白酶破坏。干扰素作用于人和动物细胞后,使这些细胞产生了广谱性的抗病毒增殖、抗肿瘤生长和免疫调节剂等作用。起作用机理是在细胞内诱导产生另一种能够阻断病毒信使RNA转译的抑制性蛋白。干扰素现实种属特异性型,但对病毒的抑制有广谱性。正常细胞内的干扰素生成系统,在一般生理状态下,呈静止状态,只有在一定的诱导物作用下,才开始诱导生成干扰素。合成干扰素的诱导物有:①DNA或RNA病毒,也包括某些失活的病毒粒子②复杂的多糖、内毒素、双链RNA,如聚(I:C)③某些细菌和立克次氏体属的一些种。在刺激后的几分钟内,就可以产生干扰素。中国科学家于1982年研制成功基因工程的IFN,并诞生了第二代IFN,使α型干扰素与基因工程IFN于1989年获准投入市场。γ-干扰素是由活化的T细胞所分泌的淋巴因子,能对许多细胞产生广泛的效应。其主要作用有:抑制病毒在多种细胞中的复制,诱导内皮细胞、上皮细胞、结缔组织细胞中Ⅱ类组织相容性分子的表达,使这些细胞在抗原呈递中活化,激活巨噬细胞增强其抗微生物和抗肿瘤活性,提高FCγ受体的表达,抑制细胞生长,诱导许多骨髓细胞系分化。人的γ-干扰素基因位于第12对染色体的长臂上。
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